Cấu trúc không gian bậc 2 của Prôtêin được duy trì và ổn định nhờ

Protein (Protid hay Đạm) là những đại phân tử được cấu tạo theo nguyên tắc đa phân mà các đơn phân là amino acid. Chúng kết hợp với nhau thành một mạch dài nhờ các liên kết peptide (gọi là chuỗi polypeptide). Các chuỗi này có thể xoắn cuộn hoặc gấp theo nhiều cách để tạo thành các bậc cấu trúc không gian khác nhau của protein.

Phân tử cystine, hiệu quả của sự link giữa 2 phân tử cystein trải qua link disulfid .Cấu trúc bậc III được giữ vững nhớ những cầu disulfua, tương tác VanderWaals, link hydro, lực ion. Vì vậy khi phá vỡ những link này phân tử duỗi ra đồng thời làm biến hóa 1 số ít đặc thù của nó, đặc biệt quan trọng là tính tan và hoạt tính xúc tác của nó .

Cấu trúc bậc ba là dạng không gian của cấu trúc bậc hai, làm cho phân tử protein có hình dạng gọn hơn trong không gian. Sự thu gọn như vậy giúp cho phân tử protein ổn định trong môi trường sống.
Cơ sở của cấu trúc bậc ba là liên kết disulfid. Liên kết được hình thành từ hai phân tử cystein nằm xa nhau trên mạch peptid nhưng gần nhau trong cấu trúc không gian do sự cuộn lại của mạch oevtid. Đây là liên kết đồng hoá trị nên rất bền vững.

Cấu trúc bậc 3 đã tạo nên TT hoạt động giải trí của phần đông những loại enzym. Sự biến hóa cấu trúc bậc ba dẫn đến sự biến hóa hướng xúc tác của enzym hoặc mất năng lực xúc tác trọn vẹn .Ngoài link disulfit, cấu trúc bậc ba còn được ổn định ( bền vững và kiên cố ) nhờ một số ít link khác như :

• Liên kết hydro: liên kết này xuất hiện khi giữa hai nhóm tích điện âm có nguyên tử hydro.

Ví dụ về cấu trúc bậc 3 như phân tử insulin là một polypeptid gồm có 51 amino acid chuỗi A có 21 gốc acid amin và chuỗi B có 30 gốc acid amin. Hai chuỗi nối với nhau bởi 2 cầu disulfid : cầu thứ nhất giữa gốc cystein ở vị trí 20 của chuỗi A và vị trí 19 của chuỗi B ; cầu thứ hai giữa gốc cystein ở vị trí thứ 7 của cả 2 chuỗi. Trong chuỗi A còn có một cầu disulfit giữa 2 gốc cystein ở vị trí thứ 6 và 11. Insulin là hoocmôn tuyến tuỵ tham gia điều hoà hàm lượng đường trong máu. Khi thiếu insulin, hàm lượng đường trong máu tăng cao, dẫn tới hiện tượng kỳ lạ bệnh đái đường insulin có tính năng hạ đường huyết bằng cách thực thi quy trình tổng hợp glycogen dự trữ từ glucose .

• Lực Van der Waals: là lực hút giữa hai chất hoặc hai nhóm hoá học nằm cạnh nhau ở khoảng cách 1 – 2 lần đường kính phân tử.

Lực liên kết của các nhóm kỵ nước, những nhóm không phân cực (- CH2; -CH3) trong vang, leucin, isoleucin, phenylalanin… Nước trong tế bào đẩy các gốc này lại với nhau, giữa chúng xảy ra các lực hút tương hỗ và tạo thành các đuôi kỵ nước trong phân tử protein.
Do có cấu trúc bậc ba mà các protein có được hình thù đặc trưng và phù hợp với chức năng của chúng. Ở các protein chức năng như enzym và các kháng thể, protein của hệ thống đông máu… thông qua cấu trúc bậc ba mà hình thành được các trung tâm hoạt động là nơi thực hiện các chức năng của protein.

Domain cấu trúc ( Structural domain ) được điều tra và nghiên cứu từ 1976, đến nay người ta cho rằng sự hình thành domain rất phổ cập ở những chuỗi peptid tương đối dài. Domain cấu trúc hoàn toàn có thể được định nghĩa là những bộ phận, những khu vực trong một phân tử protein được cuộn gấp trong không gian giống như một phân tử protein nhỏ hoàn hảo và thường là những nơi triển khai tính năng link, công dụng lắp ráp của phân tử protein trong hoạt động giải trí tính năng của nó. Trong nhiều protein domain gắn liền với công dụng phối hợp đặc hiệu và ở nhiều enzym được cấu trúc từ những domain thì TT hoạt động giải trí lại được sắp xếp ở biên giới của hai hay nhiều domain Sự thành thành những domain trong phân tử protein tạo ra năng lực tương tác linh động giữa những đại phân tử, năng lực cơ động, di dời tương ứng giữa những bộ phận trong quy trình triển khai công dụng sinh học. – ở những protein nguồn gốc khác nhau, nhưng có tính năng tựa như thì những domain có cấu trúc tương đối giống nhau .

Cấu trúc bậc bốn: Tổ hợp các tiểu phầnSửa đổi

Phân tử protein có cấu trúc bậc IV hoàn toàn có thể phân li thuận nghịch thành những tiểu phần đơn vị chức năng. Khi phân li, hoạt tính sinh học của nó bị đổi khác hoặc hoàn toàn có thể mất trọn vẹn. Do sống sót tương tác giữa những tiểu phần đơn vị chức năng nên khi phối hợp với một chất nào đó dù là phân tử bé cũng kéo theo những biến hóa nhất định trong cấu trúc không gian của chúng .Là một trạng thái tổng hợp hình thành từ nhiều tiểu phần protein đã có cấu trúc bậc ba hoàn hảo. Một số protein có khuynh hướng tích hợp lại với nhau thành những phức tạp, thành những đại phân tử, không kéo theo sự đổi khác về hoạt tính sinh học .

Rất nhiều trường hợp protein phải tổ hợp lại mới có hoạt tính sinh học. Trong những trường hợp này, cấu trúc bậc bốn là điều kiện để hình thành nên tính năng mới của protein.

Ví dụ về cấu trúc bậc bốn :

• Hemoglobin (Huyết sắc tố) gồm 4 tiểu phần protein: hai tiểu phần α và hai tiểu phần β. Nếu 4 tiểu phần tách rời nhau thì mỗi tiểu phần không thể vận chuyển được một phân tử O2 Khi kết hợp lại thành trạng thái tetramer tạo thành một khối không gian đặc thù gần như hình tứ diện thì mới có khả năng kết hợp và vận chuyển khí oxy. Một phân tử hemoglobin (Hít) vận chuyển được 4 phân tử oxy.
• Enzym glycogen phosphorylase (ở cơ, gan) xúc tác quá trình phân giải glycogen thành glucose.
  • Ở trạng thái không hoạt động enzym này ở dạng “b” (dạng hai dimer tách rời nhau).
  • Ở trạng thái hoạt động (khi có tín hiệu cần đường) hai dimer tổ hợp lại thành tetramer (dạng “a”). Khi nhu cầu giải phóng glucose giảm, tetramer lại tách thành hai dimer, enzym trở lại dạng không hoạt động.

Tuỳ theo protein mà số lượng monomer hoàn toàn có thể biến hóa từ 2,4,6,8 là phổ cập, riêng biệt hoàn toàn có thể lên tới trên 50 monomer .Sự hình thành cấu trúc bậc bốn tạo điều kiện kèm theo cho quy trình điều tiết sinh học thêm phức tạp, đúng mực .

Source: https://vh2.com.vn
Category : Trái Đất