Enzym – Wikipedia tiếng Việt

Enzym (hay men tiêu hoá) là các protein có tác dụng làm chất xúc tác sinh học. Chất xúc tác thúc đẩy phản ứng hóa học. Các phân tử được enzym tác động lên được gọi chất nền, và các enzym biến đổi các chất nền thành các phân tử khác nhau được gọi là sản phẩm. Hầu như tất cả các quá trình trao đổi chất trong các tế bào đều cần sự xúc tác (enzyme catalysis) để chúng xảy ra ở tốc độ cho phép sự sống tồn tại.[1]:8.1 Đường trao đổi chất phụ thuộc vào các enzym để xúc tiến các các bước trao đổi. Ngành nghiên cứu về enzym được gọi là enzym học, và ngành phân tích enzym giả mới phát triển gần đây. Trong quá trình tiến hóa của enzym, một số enzym đã bị mất đi khả năng xúc tác sinh học, phản ánh qua chuỗi amino acid và tính chất xúc tác ‘giả’ của chúng.[2][3]

Enzym là chất xúc tác trong hơn 5.000 loại phản ứng hóa sinh. [ 4 ] Các chất xúc tác sinh học khác được cấu thành từ phân tử RNA được gọi là ribozym. Sự tinh lọc của enzym đến từ cấu trúc bậc 3 của nó .Giống như tổng thể các loại xúc tác khác, enzym tăng vận tốc phản ứng bằng cách làm giảm nguồn năng lượng hoạt hóa. Một số enzym có năng lực tăng vận tốc phản ứng nhanh hơn tới hàng triệu lần. Một ví dụ nổi bật là orotidine 5 ‘ – phosphate decarboxylase ; nó có năng lực kích hoạt một phản ứng lê dài hàng triệu năm chỉ trong vòng vài mili giây. [ 5 ] [ 6 ] Trên góc nhìn hóa chất, enzym giống như các chất xúc tác là nó không bị tiêu thụ trong các phản ứng hóa học và không làm biến hóa sự cân bằng hóa học. Enzym khác các chất xúc tác là nó có độ tinh lọc cao. Hoạt động của enzym hoàn toàn có thể bị tác động ảnh hưởng bởi các phân tử khác ví dụ như chất ức chế enzym và chất hoạt hóa enzym. Nhiều thuốc và thuốc độc trên trong thực tiễn là chất ức chế enzym. Độ hiệu suất cao của enzym bị giảm đáng kể nếu như nhiệt độ và pH không ở mức tối ưu cho enzym. Khi ở nhiệt độ quá cao, nhiều enzym sẽ bị biến chất khiến chúng mất đi cấu trúc và đặc thù xúc tác .

Một số enzym được thương mại hóa ví dụ như trong quá trình tạo ra chất kháng sinh. Một số sản phẩm gia đình có chứa enzym để tăng tốc độ phản ứng hóa học. Ví dụ: bột giặt có chứa enzym để chúng có thể phân hủy protein, tinh bột hoặc chất béo trong các vết bẩn trên quần áo; enzym trong papain phân hủy các protein ra thành các phân tử nhỏ hơn khiến cho thịt mềm và dễ nhai hơn.

Bạn đang đọc: Enzym – Wikipedia tiếng Việt

Ngay từ cuối thể kỷ 17 và đầu thế kỷ 18, sự tiêu hóa thịt bằng các chất tiết ra từ dạ dày [ 7 ] và sự chuyển hóa tinh bột thành đường bởi các chất tiết ra ở thực vật và nước bọt đã được biết đến. Tuy nhiên, chính sách của các quy trình vẫn chưa được xác lập. [ 8 ]Năm 1833, Nhà hóa học Pháp Anselme Payen đã phát hiện ra enzim tiên phong, diastase. Một vài thập niên sau, khi việc nghiên cứu và điều tra lên men đường thành rượu bằng nấm men, Louis Pasteur đã đi đến Tóm lại rằng quy trình lên men được xúc tác bởi một yếu tố quan trọng có trong tế bào nấm men được gọi là ” ferments “, nó được cho là chỉ có tính năng trong các sinh vật còn sống. Ông đã viết rằng ” lên men rượu là một phản ứng có tương quan đến đời sống và tổ chức triển khai của các tế bào nấm men chứ không phải là các tế bào chết. [ 9 ]

Năm 1877, nhà vật lý học người Đức Wilhelm Kühne đã sử dụng từ enzyme, trong tiếng Hy Lạp là ενζυμον, có nghĩa là “trong men”, để miêu tả quá trình này.[10]

Năm 1897, Eduard Buchner đã gửi bài báo tiên phong về năng lực chiết xuất men từ các tế bào nấm men còn sống để lên men đường. Trong một loại các thí nghiệm tại Đại học Berlin, ông nhận thấy rằng đường được lên men thậm chí còn không xuất hiện các tế bào nấm men trong hỗn hợp. [ 11 ] Ông đặt tên enzym lên men sucrose đó là ” zymase “. [ 12 ] Năm 1907, ông đã nhận được giải Nobel hóa học ” cho nghiên cứu sinh hóa của ông và phát hiện của ông về sự lên men không có tế bào ” .

Một enzyme thông thường có danh pháp là “tên cơ chất xúc tác” gắn với hậu tố -ase (một số tài liệu tiếng Việt phiên âm thành -aza) như lactase (phân giải lactose), maltase (phân giải đường maltose)…. Hoặc cũng có trường hợp là dạng phản ứng + -ase như RNA polymerase có chức năng xúc tác hình thành liên kết phosphodiester (một dạng liên kết cộng hóa trị) giữa các RNA nucleotide tự do để hình thành nên chuỗi phân tử RNA (ribonucleic acid) (nói đơn giản là RNA polymerase xúc tác trùng hợp (polymeration) “monomer” nucleotide thành chuỗi “polymer” RNA). Ngoài ra, còn có tình huống tên của enzyme không có hậu tố -ase nhưng vẫn mang ý nghĩa cho phản ứng mà nó xúc tác như pepsin (enzyme có ở dạ dày, có vai trò cắt protein thành những chuỗi polypeptide ngắn hơn), Theodor Schwann (người đầu tiên phát hiện enzyme này) đã đặt là “pepsin” dựa vào gốc từ Hy Lạp πέψις pepsis nghĩa là “tiêu hóa” hay papain là một enzyme tìm thấy trong quả đu đủ (Vasconcellea pubescens, tiếng Anh: papaya) có hoạt tính protease…

Phân loại và thành phần cấu trúc[sửa|sửa mã nguồn]

Phân loại quốc tế[sửa|sửa mã nguồn]

Liên đoàn Quốc tế về Hóa sinh và Sinh học phân tử ( IUBMB ) đã tăng trưởng mạng lưới hệ thống danh pháp riêng cho enzyme, chỉ số EC ( Enzyme Commission number ). EC gồm có ” EC ” và chỉ số bộc lộ dạng phản ứng mà enzyme tham gia xúc tác. Khát quát chung các loại enzyme dựa vào vai trò xúc tác, người ta phân thành 06 lớp .

Thành phần cấu trúc[sửa|sửa mã nguồn]

Quá trình biến tính enzyme bởi nhiệt độ. Lúc này nhiệt độ được xem như là tác nhân gây biến tính (denaturant)
Enzyme có thực chất là protein nên cấu trúc khoảng trống của enzyme thường có cấu trúc bậc ba, cấu trúc bậc bốn. Enzyme có hai dạng cơ bản :

Do enzyme được cấu tạo bởi protein nên khi gặp điều kiện môi trường nhiệt độ, pH… bất lợi hoặc phơi nhiễm với tác nhân gây biến tính (denaturant) hóa học như natri dodecyl sulfat (SDS), formaldehyde, picric acid… sẽ xảy ra hiện tượng biến tính (denaturation): liên kết yếu trong phân tử như liên kết ion, tương tác Van der Waals, tương tác kị nước… đứt gãy do đó chuỗi polypeptide dãn ra về cấu trúc bậc một (hoặc bậc hai) làm mất cấu hình ban đầu của enzyme, do đó enzyme mất chức năng. Trong một số ít trường hợp, khi điều kiện môi trường thuận lợi lại, chuỗi polypeptide có khả năng cuộn gập lại và trở về cấu trúc ban đầu nên có lại chức năng. Đây là hiện tượng hồi tính (renaturation).

Ribozyme phân hủy chuỗi RNA thông tin (mRNA)
Ngoài ra, 1 số ít phân tử RNA còn có hoạt tính xúc tác giống enzyme, được gọi chung là ribozyme. Do chúng có cấu trúc mạch đơn nên hoàn toàn có thể tự cuộn gập thành thông số kỹ thuật khoảng trống đặc trưng để xúc tác hoặc chúng hoàn toàn có thể link với phân tử nucleic acid hay protein khác để hình thành cấu trúc khoảng trống đặc trưng, tương thích với trách nhiệm xúc tác. Ngoài ra, do là mạch đơn nên 1 số ít nitrogenous base có chứa nhóm nguyên tử hoàn toàn có thể tham gia trực tiếp vào phản ứng. Một số ribozyme tiêu biểu vượt trội là thể tự cắt nối intron ( intron self-splicing, ribozyme này có cofactor là Mn2 + ) thuộc nhóm I và II, ribozyme của virus Hướng Dẫn Viên Du Lịch ( gây bệnh viêm gan ), viroid …

Cơ chế hoạt động giải trí[sửa|sửa mã nguồn]

Cấu trúc cơ bản của enzyme

Cấu trúc chung[sửa|sửa mã nguồn]

Bất kỳ enzyme nào cũng phải có trung tâm hoạt động (active site). Đây là miền protein (domain) quan trọng nhất đối với enzyme. Nếu xuất hiện đột biến sai nghĩa, vô nghĩa, lệch khung đọc mở (reading-open frame)… ở những triplet mã hóa cho amino acid nằm ở vùng này thì có khả năng cao enzyme bị mất chức năng. Trung tâm hoạt động của enzyme bao gồm vị trí liên kết (binding site) với cơ chất, và liền kề vị trí liên kết là vị trí xúc tác (catalytic site) – nơi thực hiện chức năng xúc tác phản ứng.

Ngoài ra enzyme còn có domain điều hòa (regulation site). Đây là vị trí mà chất ức chế không cạnh tranh (uncompetitive inhibitor) hoặc chất điều hòa dị lập thể liên kết. Do đó, domain điều hòa còn được gọi là miền điều hòa dị lập thể (Allosteric site).

Mô hình Fischer: Cơ chất chỉ có thể liên kết với enzyme có trung tâm hoạt động có cấu hình tương ứng với cơ chất.

Cơ chế đảm nhiệm cơ chất[sửa|sửa mã nguồn]

Xem thêm: Thư tình: Hãy cho anh cơ hội bên em

Mô hình Fischer[sửa|sửa mã nguồn]

Người ta nhận thấy, cơ chất (substrate) sẽ liên kết với enzyme đặc hiệu để tham gia phản ứng đặc trưng tương ứng. Ví dụ: đường sucrose chỉ có thể do enzyme sucrase xúc tác thủy phân thành hai monosaccharide tương ứng là đường glucose và đường fructose; hay chất truyền tin trung gian acetylcholine bị phân hủy bởi enzyme acetylcholinesterase để tạo thành acetyl và choline… Để giải thích cho sự đặc hiệu này, Emil Fischer đã đề xuất giả thuyết “ổ khóa – chìa khóa” vào năm 1894. Enzyme có vai trò giống “ổ khóa” thể hiện qua vị trí liên kết có cấu trúc đặc hiệu mà chỉ có cơ chất đặc hiệu (đóng vai trò “chìa khóa”) có cấu trúc không gian khớp với miền hoạt động của enzyme. Thuyết này có thể giải thích tính đặc hiệu của enzyme nhưng không thể giải thích được sự ổn định trạng thái chuyển tiếp mà enzyme có được.

Mô hình Koshland[sửa|sửa mã nguồn]

Hexokinase có thể biến đổi để phù hợp với adenosine triphosphate và xylose. Vị trí liên kết là màu xanh, cơ chất màu đen và cofactor Mg2+ là màu vàng.
Năm 1958, Daniel Koshland đề xuất kiến nghị giả thuyết bổ trợ cho quy mô Fischer. Ông cho rằng cấu trúc của enzyme linh động và đặc biệt quan trọng là TT hoạt động giải trí hoàn toàn có thể biến hóa thông số kỹ thuật liên tục sao cho khớp nhất với cơ chất. Do đó, cơ chất hoàn toàn có thể link với enzyme sao cho hoạt động giải trí xúc tác diễn ra hiệu suất cao nhất. Đôi khi, phân tử cơ chất có đổi khác nhẹ về cấu trúc để tăng hiệu suất cao xúc tác như trong trường hợp glycoside hydrolase .

Cơ chế hoạt động giải trí của enzyme[sửa|sửa mã nguồn]

Cơ chế hoạt động giải trí của enzyme gồm có ba bước chính :

1. Cơ chất (Substrate) liên kết với enzyme (Enzyme) để hình thành phức hệ enzyme – cơ chất (E – S complex).
2. Enzyme xúc tác phản ứng biến đổi cơ chất thành sản phẩm (Product), tạo thành phức hệ E-P.
3. Sản phẩm P được giải phóng enzyme E.

Khái quát cơ chế hoạt động của enzyme

Cơ chế xúc tác tổng quát của enzyme[sửa|sửa mã nguồn]

Giản đồ năng lượng phản ứng không có enzyme (nét liền) và có enzyme (nét đứt)

Thông thường để một phản ứng xảy ra thì phản ứng đấy cần được cung cấp một năng lượng tối thiểu EA nào đó để đạt trạng thái cực đại về năng lượng (gọi là trạng thái chuyển tiếp, transition state). Năng lượng EA được gọi là năng lượng hoạt hóa (activation energy). Năng lượng hoạt hóa có ảnh hưởng tới tốc độ phản ứng. Xét phản ứng:

pA
+
qB
⟶

p
′

C
+

q
′

D

{\textstyle {\ce {pA + qB->p’C + q’D}}}

Ở đây [ A ], [ B ] là nồng độ mol / l của chất phản ứng A, B và k là hằng số vận tốc phản ứng. Hằng số k hoàn toàn có thể tính theo phương trình Arrhenius :

k
=
A

e

−

E

a

R
T

{\displaystyle k=Ae^{\frac {-E_{\rm {a}}}{RT}}}

Xem thêm: Nước Là Sự Sống – Tại Sao?

Trong đó: A là tần số va chạm, Ea là năng lượng hoạt hóa (J), R là hằng số khí, T là nhiệt độ tuyệt đối (K). Biến đổi phương trình trên, ta được

ln
⁡
k
=
ln
⁡
A
−

E

a

R
T

{\displaystyle \ln k=\ln A-{E_{a} \over RT}}

. Nên Ea càng lớn thì hằng số k càng nhỏ và tốc độ v càng nhỏ. Do đó, để làm tăng tốc độ phản ứng thì cơ chế xúc tác chung của enzyme là giảm năng lượng hoạt hóa thông qua nhiều phương pháp khác nhau:

• Enzyme hoạt động như một cái khuôn cho sự định hướng của cơ chất.
• Enzyme gây tác động ứng suất lên cơ chất và làm ổn định trạng thái chuyển tiếp.
• Miền hoạt động của enzyme cung cấp vi môi trường phù hợp cho phản ứng diễn ra.
• Miền hoạt động của enzyme tham gia trực tiếp trong phản ứng xúc tác. Tuy nhiên, sau khi phản ứng kết thúc thì miền này được biến đổi như ban đầu để tham gia nhiều phản ứng xúc tác phía sau.

Động học enzyme[sửa|sửa mã nguồn]

Source: https://vh2.com.vn
Category : Cơ Hội